Durch die Preisvergabe hat man vielleicht schon etwas über die Thematik mitbekommen.
Da es ein wichtiger Schritt in der Wissenschaft ist, will ich es hier zusammenfassen und etwas aufbereiten, ohne technisch zu werden, und es kurz reflektieren.

Mit (Licht-)Mikroskopie gab es bisher eine begrenzende, maximale Vergrößerungsstufe, um lebende Proben zu untersuchen. Stärkere Vergrößerungen galten ab einer gewissen Schwelle den Gesetzen der Physik und dem aktuellen Wissensstand zufolge bisher als unmöglich.
Sie waren mit anderen Techniken ausschließlich an nicht lebendigem Material möglich.

Es wurden neue Möglichkeiten vorgestellt, diese Schwelle für die optische Vergrößerung lebender Proben zu überschreiten - auf der Grundlage der Fluoreszenz.

Diese wurden mit dem Chemie Nobelpreis für die Wissenschaftler Stefan Hell, Eric Betzig und William Moerner ausgezeichnet.
So können hierbei Wechselwirkungen bei Vorgängen in lebenden intakten Zellen stark vergrößert und detailliert betrachtet werden. Zeitnah, mitsamt Bewegungen von funktionstragenden Zellteilen.
Es besteht die Aussicht, die Auflösung mit fortschreitender Zeit weiter zu verfeinern.
Die mögliche größte Auflösung betrug bisher 200nm. Im Paper ist von erreichten 16 nm die Rede.
Auf den Spiegel-Aufnahmen ist eine Auflösung dargestellt von weit unter 9000 Nanometer.

Technisch gesehen ist es ein großer Sprung.
Es könnte Einblicke in die Natur geben, die bisher in der Form unmöglich waren. Helfen, biomolekulare Mechanismen besser zu verstehen und nachzuvollziehen, die so noch niemand gesehen hat. Zum Beispiel Krankheiten, ihre Entstehung oder Wirkweise.

Ideologisch gilt es auch als ein Durchbruch(im wahrsten Sinne des Wortes), weil eine lange als unumstößlich geltende Barriere in der Wissenschaft durch geistige Anstrengungen umgangen werden konnte.



Spoiler: 
Durch den Eingriff ins System, der die starke Vergrößerung dieser Methoden zulässt, wird das System nicht zuletzt wegen elektromagnetischer Strahlung selbst verändert(also zum Beispiel eine Zelle, ein Molekül/Protein oder eine Bewegung in ihr) und ein völlig authentischer unverfälschter Blick in Zellen o.Ä. ist eventuell nur eingeschränkt möglich.
Ich habe mich gefragt, ob das kein Problem ist. Vor allem, je kleiner der betrachtete Maßstab wird.
Aber anscheinend können die gewonnenen Erkenntnisse trotz Beeinflussung aufschlussreich sein und neues Wissen bringen.
(falls jemand dazu Informationen hat, gerne in den Kommentaren posten. Womöglich ist solch eine Beeinflussung meist vernachlässigbar/kompensierbar)

Ich finde es total faszinierend, es ist so ähnlich wie der tiefe Blick ins All, nur in die andere Richtung. Ein Bereich, der bis vor einiger Zeit für so detaillierte Einblicke verschlossen war.
Vielleicht interessiert es den ein oder anderen. Man darf gespannt sein, was für wissenschaftliche/medizinische Erkenntnisse daraus folgen könnten.


Wirkweisen der neuen Technik
Spoiler: 

Der Trick, den Hell nutzt, beruht auf Fluoreszenz. Ein Lichtstrahl regt das zu beobachtende Molekül an, Licht auszusenden. Ein zweiter Lichtstrahl wird diesem hinterhergeschickt, der genau das Gegenteil tut: Er bringt die vom ersten Strahl angeregten Moleküle wieder zur Ruhe, damit sie nicht mehr leuchten.

Dieser zweite Strahl hat jedoch in der Mitte ein Loch - die dort befindlichen Moleküle werden nicht abgeregt. Nur sie sieht man dann im Mikroskop. Beide Strahlen rastern das Objekt Stück für Stück ab. So entsteht ein Bild mit einer Auflösung weit oberhalb des Abbe-Limits. Die von Hell im Jahr 2000 entwickelte Methode heißt Stimulated Emission Depletion (STED).

Fluoreszierende Proteine eingeschleust

Eric Betzig und William Moerner arbeiteten unabhängig voneinander an einem anderen Verfahren - der Einzelmolekül-Mikroskopie (Single Molecule Microscopy). Auch dabei spielt Fluoreszenz die entscheidende Rolle. Moerner, inzwischen Professor an der Stanford University, hatte 1997 mit dem sogenannten grün fluoreszierenden Protein (GFP) experimentiert. Es stammt von einer Qualle und leuchtet bei Anregung mit blauem oder ultraviolettem Licht grün. Mit Gentechnik können Forscher das GFP in andere Proteine einschleusen und so Abläufe in Zellen verfolgen. Für die Entdeckung des Leuchtproteins gab es bereits 2008 den Chemie-Nobelpreis für Osamu Shimomura, Martin Chalfie und Roger Tsien.

Moerner fand heraus, dass man die Fluoreszenz einer GFP-Variante an- und abschalten konnte - durch Bestrahlung mit Licht einer ganz bestimmten Wellenlänge. Betzig schließlich hatte die Idee, mit Molekülen zu arbeiten, die bei unterschiedlichen Wellenlängen fluoreszieren. Durch mehrere Aufnahmen eines Objektes nacheinander bei unterschiedlichen Wellenlängen lässt sich nämlich ebenfalls das von Abbe beschriebene Auflösungslimit umgehen. Legt man alle Einzelaufnahmen des Objekts übereinander, kann man plötzlich bis in die molekulare Ebene blicken.


Neue Möglichkeiten
Spoiler: 
Nobel-Komitee-Mitglied Claes Gustafsson sprach von einer "Revolution". Noch vor 15 Jahren habe es als unmöglich gegolten, die Abbesche Auflösungsgrenze zu überschreiten. "Vorher konnten wir von Bakterien nur die Konturen erkennen", so Gustafsson. "Jetzt können wir in das Innere von Bakterien schauen und so winzige Dinge wie einzelne Moleküle erkennen."

Das ermögliche es, "molekulare Prozesse in Echtzeit zu verfolgen", sagte Sven Lidin, der Vorsitzende des Nobel-Komitees für Chemie. Nun sei es möglich zu erkennen, wie aus Erbinformationen Proteine entstehen und wie die Eiweiße aufeinander wirken, um Krankheiten wie Alzheimer, Parkinson oder Krebs auszulösen. Mit Fluoreszenz-Mikroskopen lässt sich auch beobachten, wie aus einer befruchteten Eizelle ein menschliches Embryo wird. "Sogar die strukturellen dynamischen Veränderungen von Neuronen im Gehirn, die während Lernprozessen stattfinden", könne man mit den neuen Teleskopen verfolgen, sagte Lidin.


Quelle: http://www.spiegel.de/wissenschaft/technik/chemie-nobelpreis-2014-neue-mikroskopie-methode-a-996075.html

Genauere technische Beschreibung: http://www.heise.de/tr/artikel/Chemie-Nobelpreis-fuer-Super-Mikroskope-2413918.html

Paper von Prof. Dr. Stefan Hell (viel Spaß) : https://www.mpibpc.mpg.de/327643/research_report_815357